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怎么计算螺旋的直径和周长?
螺旋钢筋长度的计算公式如下：螺旋箍筋总长度 ：=n×{√b＾2+[π×(D-2×15)]＾2}+2×π×(D-2×15)+2×25×d。L： 螺旋筋的高度 。n：螺旋筋的圈数 n=L/b 。b：螺旋筋之间的距离 ，螺距 。D：混凝土柱的直径 。d：螺旋筋的直径 。
DN300无缝钢管外径是325mm，壁厚是10mm，内径315mm。由此可知内径周长是315×Π=981mm。螺旋管也称螺旋钢管或螺旋焊管，是将低碳素结构钢或低合金结构钢钢带按一定的螺旋线的角度（叫成型角）卷成管坯，然后将管缝焊接起来制成的，它可以用较窄的带钢生产大直径的钢管。
按照GB/T14791--1993规定，计算公式如下：H=0.866P；h=0.5413P；D2（d2)=D-0.6495P；D1(d1）=D-0825P 其中：H---牙型理论高度，P---螺距，D---大径(外径），D1---小径（内径）。
你给出的一周是指最外圈的一周么？这是通法，计算圆环面积，除以厚度就是总长.能求，圆环面积S=π（250-10），L=S/0.2，单位是毫米，转化成米就行。
除管螺纹以通管的内径（英寸单位）为公称直径外，其他螺纹的公称直径，均以外螺纹的大径为公称直径（公制单位）以普通公制外螺纹为例，普通公制螺纹的牙型角是60°。计算公式如下：内螺纹中径D=D-0.6495P；外螺纹中径d=d-0.6495P；内螺纹小径D=D-0825P；外螺纹小径d=d-0825P。
α-螺旋详细资料大全
1、α-螺旋 （α-helix） 是蛋白质二级结构的主要形式之一。指多肽链主链围绕中心轴呈有规律的螺旋式上升，每6 个胺基酸残基螺旋上升一圈，向上平移0.54nm，故螺距为0.54nm，两个胺基酸残基之间的距离为0.15nm。螺旋的方向为右手螺旋。
2、α螺旋结构特点 α螺旋只是蛋白质的一种二级结构类型。氢键的方向与螺旋长轴基本平行，氢键是一种很弱的次级键，但由于主链上所有肽键都参与了氢键的形成，所以a螺旋很稳定。组成人体蛋白质的氨基酸都是L-α-氨基酸，形成右手螺旋，φ=-57°，ψ=-47°.侧链R基团伸向螺旋外侧。
3、α螺旋 α-螺旋(α-helix)是蛋白质二级结构的主要形式之一。指多肽链主链围绕中心轴呈有规律的螺旋式上升，每6 个氨基酸残基螺旋上升一圈，向上平移0.54nm，故螺距为0.54nm，两个氨基酸残基之间的距离为0.15nm。螺旋的方向为右手螺旋。
4、α-螺旋是α-系螺旋的一种，α-系螺旋可用下列通式表示：圈内原子数为3n+4，当n=3时，即为α-螺旋。由于α-螺旋圈内原子数为13，从而α-螺旋也写作：613。当n=2时，即为010螺旋。此螺旋构象不如613构象稳定。
5、简单说：特征： 每隔6个AA残基螺旋上升一圈，螺距0.54nm；2 、 螺旋体中所有氨基酸残基R侧链都伸向外侧，链中的全部C=0 和N-H几乎都平行于螺旋轴；每个氨基酸残基的N-H与前面第四个氨基酸残基的C=0形成氢键，肽链上所有的肽键都参与氢键的形成。
α螺旋、β折叠、β转角的概念分别是什么?
1、β-转角(β-turn)多肽链中常见的二级结构，连接蛋白质分子中的二级结构（α-螺旋和β-折叠），使肽链走向改变的一种非重复多肽区，一般含有2～16个氨基酸残基。含有5个氨基酸残基以上的转角又常称之环（loops）。常见的转角含有4个氨基酸残基，有两种类型。
2、蛋白质的二级结构是指蛋白质分子中局部主链的空间结构，也就是蛋白质局部主链的折叠方式。蛋白质二级结构的基本类型包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。α-螺旋：这是蛋白质中最常见的一种二级结构，由氨基酸通过肽键相连形成。
3、⑵β-折叠：其结构特征为：① 若干条肽链或肽段平行或反平行排列成片；② 所有肽键的C=O和N—H形成链间氢键；③侧链基团分别交替位于片层的上、下方。⑶β-转角：多肽链180°回折部分，通常由四个氨基酸残基构成，借4残基之间形成氢键维系。
4、蛋白质二级结构是指多肽链主链原子的局部空间排布，不包括侧链的构象。它主要有α－螺旋、β－折叠、β－转角和无规卷曲四种。在α－螺旋结构中，多肽链主链围绕中心轴以右手螺旋方式旋转上升，每隔6个氨基酸残基上升一圈。氨基酸残基的侧链伸向螺旋外侧。
5、蛋白质的二级结构主要是指蛋白质多肽链本身的折叠和盘绕方式。主要有α-螺旋、β-折叠、β-转角。α-螺旋：每隔6个氨基酸残基，螺旋上升一圈。螺旋沿螺旋体的中心轴每上升一圈相当于向上平移0.54mm。螺旋上升时，每个残基沿轴旋转100°。
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